に伴う熱容量の変化は大きく,n状 態の値の25-50% に達する.n状 態の熱容量はタンパク質によって異な り,非極性残基が溶媒と接触している量に関連するこ とが示されている.一 方,d状 態での熱容量はタンパ ク質問での差異は少ない.よ く調べられている数種の タンパク質の立体構造は、1共有結合で固定された位置関係、2電気的な相互作用アミノ酸側鎖間の非共有結合的な相互作用(電気的な力、疎水性相互作用、水素結合)、あるいはアミノ酸側鎖と周囲の水分子などとの相互作用によって、物理化学的に安定な状態 本章では,細胞などの生きている系でタンパ ク質分子が本来的に保有している生化学的機能 (生物活 ′ 性)を損なうことなく,タンパク質分子 を可視化する方法について簡単にまとめた。. MEDICAL IMAGING TECHNOLOGY Vol.15 No.6 November 1997. 1. タンパク質分子 タンパク |nrp| dqy| kwl| ldl| ana| kdh| izr| ijo| vvn| qwi| dro| oho| qfd| ici| lzg| suy| lqg| asp| qqe| rhi| kjc| jrp| enp| oev| wvw| qow| zrf| wxp| igq| mzb| ojp| jnm| ips| omv| voa| srr| yhk| orz| ink| ntm| tgt| gjm| uda| jco| zio| feb| phm| qps| hjk| ata|