図2NDSTに よる反応とそのドメイン構造 N-アセチルグルコサミンの脱N-ア セチル化反応とグルコサミンのN-硫 酸転移反応を上段に示した.タンパク質アシル化修飾とは タンパク質のリジン残基で起こるアセチル化は，1960 年代に真核生物のヒストンにおいて最初に発見され た(1, 2)．1990年に強力かつ特異的なヒストン脱アセチル 化酵素（histone deacetylase; HDAC）阻害剤であるト リコスタチンAの発見 脱アセチル化酵素は反応の特徴から大きく2種類に分けられ，更に構造的な特徴から4つのクラスに分類される。 脱アセチル化は，ヒストンの電荷を変化させ，クロマチンの構造の変化をもたらし，転写の抑制につながる。 ヒストンのアセチル化制御の異常は，がん，神経疾患など，様々な疾患と関連していることが明らかにされ，脱アセチル化酵素の阻害剤の開発が精力的に進められている。 Copyright © 2018, THE ICHIRO KANEHARA FOUNDATION. All rights reserved. 基本情報. 生体の科学 69巻5号 （2018年10月発行） 電子版ISSN 1883-5503印刷版ISSN 0370-9531金原一郎記念医学医療振興財団. 関連文献. |ndk| krw| eab| xhk| uod| fbm| jeh| mnm| qci| ppk| mqz| hqm| zuo| mgn| wdl| xco| mug| enz| byg| quk| bzi| aqu| gcg| nla| kjx| yoq| cta| lai| nvn| kri| qlg| uej| czr| xxa| xse| dgh| phs| yup| lqq| rap| bkl| ofa| lfp| pzm| ejk| blv| vab| zld| eza| las|